Tabla 1. Bases de datos de los alergenos estudiados. Se describe la fuente, el nombre del alérgen...

Figura 1. Árbol filogenético basado en las secuencias de aminoácidos de las profilinas estudiadas...

Tabla 2. Distancias evolutivas de profilinas. Estas distancias se calcularon utilizando el método ...

Tabla 3. Epítopos lineales y discontinuos de profilinas

Figura 2. Parches antigénicos constitucionales. El score de los epítopes estará representado por ...

Figura 3. Epítopes de Bet v 2 reportados; se hallaron 20 estudios con descripción de epítopes, pe...

Figura 4. Análisis de profilinas de los grupos A, B, C, D, E, F. Las secuencias no conservadas se m...

Figura 5. Solapamientos de las estructuras por grupo con el fin de hallar homología estructural, ob...

Introducción

La respuesta alérgica se considera una activación del sistema inmune de manera exacerbada ante la exposición a alérgenos mediante anticuerpos IgE, principalmente, y células tales como mastocitos, basófilos y linfocitos Th2. Los alérgenos se encuentran en distintas fuentes biológicas como: mascotas, ácaros, polen y alimentos, entre otras. Si bien los alérgenos de alimentos son resistentes a la digestión enzimática por pepsina, son lábiles ante la desnaturalización por calor. Estas propiedades modifican la capacidad de sensibilización a través del tracto gastrointestinal1.

Las reacciones alérgicas a alimentos tienen una prevalencia a nivel mundial del 2-8% en la población infantil y del 1-3% en la población adulta2. Aunque se asocie más a la población infantil, se cree que en la medida en la que estos niños se vuelven adultos aumenta la tendencia a presentar padecimientos de este tipo. De acuerdo con datos de la WAO en el 2013, para América del Sur (Colombia) el 10% de los niños de 1 a 8 años y el 12% de 9 a 16 años presentan alergia alimentaria; otros estudios reportan que aproximadamente el 40-60% de los casos de alergia al pescado o al marisco comienzan en la edad adulta3,4. Las alergias alimentarias desencadenan manifestaciones clínicas variables como problemas digestivos, urticaria e inflamación de las vías respiratorias. Los síntomas más comunes incluyen dolor abdominal, diarrea, flatulencias, náuseas, vómitos, erupciones cutáneas, hormigueo, picazón o rubor en labios, boca y garganta y algunas veces llegan a ser mortales como la anafilaxia, la cual puede presentarse en un 46,2% de los casos5.

En la alergia alimentaria existe algo llamado la lista de los Ocho Primeros Alérgenos, que incluye alimentos responsables de más del 90% de alergias alimentarias a nivel mundial6. Aunque no estén incluidos las frutas y los vegetales, tienen la capacidad de generar en individuos predispuestos reacciones alérgicas a los alimentos por la absorción de una variedad de productos de origen vegetal. En Colombia, las alergias alimentarias presentan una prevalencia general del 14,9%. Las frutas/verduras (41,8%), mariscos (26,6%) y carnes (20,8%) fueron las fuentes alergénicas más comunes y los síntomas mencionados con mayor frecuencia fueron en piel (61,4%), gastrointestinales (29,1%) y reacciones respiratorias (8,6%)7.

Los alimentos de origen vegetal son parte de una dieta saludable y su consumo se recomienda para la prevención de trastornos cardiovasculares y metabólicos. En estos alimentos encontraremos diferentes proteínas que son indispensable para nuestro cuerpo pero que se comportan como alérgenos; por ejemplo, las profilinas constituyen una familia de proteínas altamente conservadas, que están presentes en todas las células eucariotas, incluidas las plantas, hongos, protozoos, así como virus, y juegan un papel crucial en la regulación de la actividad en el sistema de microfilamentos y los niveles de calcio intracelular. Son pequeñas proteínas de 12-19 kDa caracterizadas por poseer siete hojas beta y cuatro hélices alfa8. Participan en la polimerización de actina, y son claves como reguladores de la dinámica de la F-actina9. Son de gran importancia dado que permiten el desarrollo normal de funciones como la proliferación y diferenciación celular normal, el crecimiento, la motilidad y la citocinesis10.

El papel de las profilinas como alérgenos ha sido cuestionado durante mucho tiempo. Estas proteínas juegan un papel limitado como alergia alimentaria debido a su baja estabilidad, son procesadas fácilmente por proteasas y desnaturalizadas en condiciones ácidas11. Sin embargo, recientemente se ha demostrado la capacidad de la profilina para inducir síntomas respiratorios y se ha confirmado su papel como un alérgeno importante en pacientes expuestos a grandes cantidades de pólenes de hierba. Además, demostró que más del 50% de los pacientes sensibilizados a la profilina experimentaron síntomas después de la ingestión de alimentos derivados de plantas, lo que sugiere que debe considerarse como un alérgeno alimentario relevante12.

Su distribución es amplia por lo que se les considera como panalérgenos, responsables de una gran cantidad de sensibilizaciones alérgicas claramente relacionadas con la reactividad cruzada y la sensibilización conjunta entre el inhalante, el látex y la planta13. Se han descrito alergias a las verduras como el apio, espárragos, aguacate, pimiento, repollo, zanahoria, hinojo, lechuga, papa, calabaza, nabo, calabacín y otras 15 especies, la mayoría de estas están disponibles en todo el mundo en los mercados y se ha reportado que existe reactividad cruzada entre ciertas profilinas como las del melón, sandía y zanahoria14. Gracias a esto han descubierto que las reacciones alérgicas a las frutas con frecuencia se asocian con el síndrome de alergia oral (OEA) junto con el síndrome de polen de frutas y verduras, desencadenado por el consumo de verduras crudas o frutas frescas.

Las profilinas pueden provocar respuestas de IgE en el 10-60% de los pacientes alérgicos al polen. Sin embargo, la prevalencia de sensibilización parece aumentar, debido a que cada vez hay más pacientes atendidos en los departamentos de alergología mostrando sensibilización a un gran número de plantas no relacionadas botánicamente15. Aun así, no se han abordado algunas profilinas que podrían ser potencialmente reactivas y tener una importancia clínica al desarrollar enfermedades alérgicas. Por lo anterior, el objetivo de este estudio es explorar el potencial de reactividad cruzada en profilinas poco caracterizadas, que expliquen el aumento progresivo de las enfermedades alérgicas por alimentos de origen vegetal.

Metodología

1. Selección de profilinas y alineamiento múltiple.

Se seleccionaron 32 secuencias de aminoácidos de profilinas de diferentes tipos de vegetales y frutas. Las secuencias se obtuvieron de la base de datos Allergome y Uniprot. Utilizamos las secuencias encontradas en el Subcomité de nomenclatura de alérgenos de la Organización Mundial de la Salud (OMS) / Unión Internacional de Sociedades Inmunológicas (IUIS)16,17. Descartamos secuencias incompletas para el análisis. No se informaron las secuencias alergénicas del humano, sin embargo, se eligieron para estudiar las diferencias de identidad. El porcentaje de identidad de las profilinas se determinó utilizando el servidor webibi.vu.nl/PRALINE18. Los parámetros para realizar la alineación fueron configurados para usar BLOSUM62 como matriz de intercambio. Las interacciones utilizadas fueron 3 con un valor E de 0,01. Posteriormente comparamos las regiones conservadas identificadas con las regiones antigénicas ya reportadas en Immune Epitope Database and Analysis Resource (IEDB) con el fin de encontrar similitud en los parches y en las que no fueron reportadas se realizaron de forma manual19.

2. Análisis filogenético

El programa Molecular Evolutionary Genetic Analysis (MEGA) versión X se utilizó para obtener árboles filogenéticos, utilizando el método del árbol de unión de vecinos con el apoyo de Bootstrap con 1000 repeticiones como medida de fiabilidad y robustez bajo el supuesto de una evolución mínima20. En la topología, este modelo utiliza una matriz comparativa para encontrar la similitud entre los aminoácidos de treinta y dos secuencias para establecer la proximidad evolutiva entre las diferentes especies. La matriz se construyó con las treinta y dos secuencias de aminoácidos de las profilinas recuperadas de la base de datos Allergome e informadas a (OMS) / (IUIS). Por lo tanto, cuanto más valores de identidad positivos se encuentren entre las secuencias, mayor será su relación y se ubicarán en posiciones más cercanas en el árbol. Todos los espacios vacíos fueron eliminados. A partir de la comparación global y las homologías, se presenta la suma de la longitud de las ramas (SBL), que fue de 3,7766, y se determina el número de nodos y la posición de estos, incluidos los “grupos” de las secuencias evolutivamente más cercanas. Las distancias evolutivas se calcularon utilizando el método de distancia p. Se realizaron subanálisis filogenéticos para identificar el grado de identidad de los grupos formados. La alineación para el análisis filogenético se realizó a través del programa CLUSTAL W.

3. Modelos 3D

Las estructuras 3D de las profilinas no reportadas en el banco de datos de proteínas (Protein Data Bank) se obtuvieron por modelado basado en homología usando el servidor SWISS-MODEL21. La calidad de los modelos fue analizada por ProSA-web. Su calidad fue evaluada por varias herramientas, incluidas las cartas de Ramachandran, WHATIF, el índice QMEAN4 y los valores de energía (campo de fuerza GROMOS96). Las secuencias se alinearon para identificar residuos conservados. Realizamos solapamientos de las estructuras por grupos para observar la homología estructural por medio del programa Chimera, el Algoritmo de alineamiento usado fue de Needleman-Wunsch, la Matriz de Blosum-62 y se incluyeron estructuras secundarias con un score del 30%.

La metodología sin-silico se ha utilizado en otros trabajos para informar la posible reactividad cruzada basada en proteínas en estudios de homología estructural o funcional, a través de herramientas bioinformáticas.

Resultados

Profilinas encontradas y resultados

filogenéticos

Se incluyeron un total de 32 secuencias de aminoácidos de profilinas alergénicas de origen vegetal y una profilina humana no alergénica, la cual se usó de referencia para observar si pudiera existir identidad. Las secuencias se derivaron de varias fuentes vegetales: legumbres, tubérculos, granos y frutas (Tabla 1).

El árbol filogenético mostró una suma de la longitud de la rama = 3,77 y hubo un total de 150 puestos en el conjunto de datos final. Cuando se analizó la relación de profilinas, descubrimos que formaban seis nodos con la relación filogenética más alta entre ellos. Según los análisis, el grupo A arrojó 10 profilinas, incluyendo Cap a 2, Sola t 8, Vit v 4, Ara h 5, Jug r 7, Cuc m 2, Pha v 5, Citcl 2, Mal d 4, Pru p 4; es el grupo con el mayor número de profilinas y presentó la mayor relación entre los grupos con la distancia más cercana entre las ramas. Mientras tanto, el grupo B contiene solo 3 profilinas relacionadas filogenéticamente, incluyendo Pet c 2, Api g 4, Dau c 4; y el grupo C, al igual que el grupo B, solo contiene 3 profilinas relacionadas: Ana c 1, Coc n 5, Mus a 1, siendo estos dos los grupos con la menor cantidad de profilinas, pero con una importancia reflejada en la cantidad de parches antigénicos encontrados. En el grupo D encontramos profilinas de frutas principalmente, que incluyen: Prua v 4, Cit s 2, Pyr c 4, Man i 3. El grupo E tiene 6 profilinas, sus proteínas son de frutas, granos y plantas, en donde encontramos a 3 proteínas que son de la misma familia, pero de diferentes especies: Bra r 8, Bra r 8, Bra o 8, Cor a 2, Sola l 1, Zea m 12. Y, por último, el grupo F, que está conformado por 5 proteínas que son: Fra v 4, Cyn d 12, Hel a 2, Bet v 2, Art v 4. Observamos que la profilina humana fue la proteína más con más distancia entre las ramas, por lo tanto tuvo una menor relación como se muestra en la Figura 1.

Se analizaron las distancias evolutivas de las profilinas (Tabla 2). Observamos que las puntuaciones estarán representadas por cuartiles, el color azul representa las distancias evolutivas más cortas, las de color oro muestran una puntuación intermedia y las de color anaranjado representan las distancias evolutivas más largas. Encontramos que la mayoría de las profilinas poseían una distancia evolutiva corta, lo que sugiere que estas proteínas se parecen entre sí; por ejemplo, las proteínas con menor distancia y mayor parentesco son: Citc l 2 y Ara h 5, Dau c 4 y Api g 4, Jug r 7 y Ara h 5, Prua v 4 con Cit s 2, Sola t 8 con Arar h 5, Sola t 8 con Cap a 2, Vit v 4 con Cap a 2 y por último Bra n 8, Bra o 8, Bra r 8, teniendo en cuenta que estas últimas son del mismo género. Las profilinas con mayor distancia evolutiva fueron la profilina humana, Hel a 2, Fra v 4, Cyn d 12 y Bet v 2, teniendo en cuenta que entre ellas la profilina humana fue la que mostró un menor parentesco con todas las proteínas, dado que su distancia fue la más larga.

Identificación de posibles sitios

antigénicos con reacción cruzada

Se realizaron alineamientos múltiples de las profilinas pertenecientes a los diferentes grupos obtenidos a partir de los análisis filogenéticos. Para comparar los resultados de Ellipro, se eligieron los principales parches antigénicos con una puntuación superior a 0,7 y más de 3 residuos, tomando como referencia epítopes de una profilina de cada grupo: grupo A, Cuc m 2; grupo B, Api g 4; grupo C, Mus a 1; Grupo D, Man i 3; Grupo E, Cor a 2; y Grupo F, Bet v 2 (Tabla 3). Los parches antigénicos constitucionales se muestran en las Figuras 2 y 3. Están organizados según el score de los epítopes, los cuales son representados por cuartiles: el color rojo muestra la mayor puntuación (0,775-0,8), los colores amarillo y verde muestran puntuaciones intermedias de (0,750-0,775) y (0,750-0,725), y por último, el color azul representa la puntuación más baja (0,725-0,70).

Las profilinas del grupo A tenían una alta identidad, del 87%, entre sus secuencias de aminoácidos (Figura 4). Se identificaron y conservaron un total de 5146 residuos entre las profilinas analizadas, que forman dos parches antigénicos lineales comunes y solo un parche antigénico constitutivo Cuc m 2 con un puntaje superior a 0,7.

El grupo B comparte una identidad del 86% entre sus secuencias de aminoácidos, es el segundo más alto después del clado A. Se encontraron 341 residuos idénticos entre las secuencias. Se encontraron e incluyeron dos parches antigénicos lineales y un parche antigénico constitutivos en Api g 4 con una puntuación superior a 0,7 (Figura 4).

El grupo C mostró una identidad del 82% entre sus secuencias de aminoácidos y se encontraron 324 residuos. Al ser este grupo y el grupo B los que poseen el menor número de proteínas por grupo, realizamos un alineamiento entre sus secuencies, que reportó un grado de conservación del 81% en estos dos grupos. Fue el grupo que tuvo más parches antigénicos: tres parches antigénicos lineales y cuatro parches antigénicos constitutivos de Mus a 1 con un puntaje superior a 0,7 (Figura 4).

Para el grupo D, 672 residuos presentaron una identidad entre las cuatro secuencias de alérgenos. Este grupo demostró una alta conservación del 86%, el tercero más alto después del clado B. Para la identificación de parches de antígenos en este grupo, utilizamos Man i 3 para encontrar dos epítopes lineales y dos epítopes constitutivos con una puntuación válida (Figura 4).

El grupo E reporto una identidad del 83% entre sus secuencias, constituido por 1639 residuos que presentaban la identidad de seis proteínas (Figura 4). La profilina de referencia tomada para hallar los parches fue Cor a 2, mostrando dos epítopos lineales y dos epítopos constitutivos con puntuación superior a 0,7%.

Por último, en el grupo F se analizaron 5 secuencias de alérgenos que constituyeron 992 residuos. Observamos que este es el grupo con la menor identidad, con un 75%, y encontramos tres parches antigénicos lineales y solo un parche antigénico constitutivo con puntuaciones válidas, según Ellipro (Figura 4). Aun así, la base de datos de Immune Epitope Database and Analysis Resource (IEDB) mostro que esta profilina tenía descritos varios epítopes, se encontraron 20 estudios con descripción de los epítopes; sin embargo, en los diferentes estudios repetían los epítopes y al final descubrimos que solo se habían reportado 4 epítopes (Figura 3).

En el árbol filogenético se observa que la profilina humana es la más distante. A pesar de ello, realizamos un alineamiento de la secuencia de aminoácidos de esta proteína con las secuencias de las profilinas pertenecientes al grupo F: se analizaron 1198 residuos mostrando una identidad del 62%, y es de considerar que, aunque es menor que las reportadas por los otros grupos, es superior al 50% del grado de conservación.

Al superponer las estructuras se observó un alto grado de coincidencia a nivel de las cintas o ribbons, lo cual nos indica que son muy similares a nivel apoproteico y que tienen un alto grado de cercanía evolutiva (Figura 5). En cada grupo se observaron porcentajes de identidad hasta del 96% y no menos del 50% incluyendo las profilinas humanas PROFH1, lo que indica un alto grado de regiones de aminoácidos homólogas conservadas.

Esto sugiere existe una alta probabilidad de que estas proteínas, a pesar de ser originarias de diferentes especies de frutas, verduras y semillas, sean fuentes importantes de sensibilización, y que se desencadenen respuestas de hipersensibilidad debido al mecanismo de reactividad cruzada.

Discusión

Las profilinas son alérgenos de alimentos que se encuentran principalmente en frutas y vegetales, y proporcionan un beneficio diagnóstico para la diferenciación de la sensibilización genuina de reactividad cruzada en alimentos. Sin embargo, la reactividad cruzada de este grupo de alérgenos ha sido poco explorada. En este estudio, se logró predecir regiones antigénicas que explican la reactividad cruzada de las profilinas de alimentos de origen vegetal.

Se alinearon 32 secuencias de aminoácidos de los alérgenos y se llevó a cabo un análisis filogenético que produjo la formación de seis clados monofilogenéticos (A, B, C, D, E, F). El grupo A (Cap a 2, Sola t 8, Vit v 4, Ara h 5, Jug r 7, Cuc m 2, Pha v 5, Citcl 2, Mal d 4, Pru p 4,) obtuvo el mayor grado de identidad entre sus secuencias de aminoácidos (87%). En el grupo B (Pet c 2, Api g 4, Dau c 4) encontramos un grado de identidad del 86%. El grupo C (Ana c1, Coc n 5, Mus a 1) muestra un grado de identidad del 82%; este grupo es destacado por tener la mayor cantidad de parches antigénicos predichos, para un total de 7 parches antigénicos. Además, se realizó un análisis de estos dos grupos B y C al considerar que solo se agruparon 3 profilinas por cada grupo, obteniendo una identidad del 81% y mostrándonos que, aunque en el árbol filogénico se encuentre en grupos diferentes, siguen manteniendo un alto grado de conservación. En el grupo D (Prua v 4, Cit s 2, Pyr c 4, Man i 3) encontramos una identidad del 86%. El grupo E (Bra r 8, Bra r 8, Bra o 8, Cor a 2, Sola l 1, Zea m 12) mostró un grado de identidad del 83% y, por último, el grupo F (Fra v 4, Cyn d 12, Hel a 2, Bet v 2, Art v 4) reportó una identidad del 75%, y es el grupo con menor identidad, pero sigue siendo superior al 50%. La profilina humana es una proteína con alta capacidad alergénica y varios epítopes reportados, decidimos realizar un alineamiento con el grupo F, el más cercano, mostrando un grado de identidad del 62%.

Las profilinas se conocen hoy en día como pan-alérgenos, proteínas responsables de la reactividad cruzada de IgE a una amplia variedad de fuentes alergénicas relacionadas y no relacionadas. La familia de estas proteínas comparte secuencias de aminoácidos altamente conservadas que, en algunos casos, tienen más del 75% de identidad, incluso entre fuentes lejanas. Las profilinas vegetales se pueden dividir en pólenes, alimentos y productos. Los pólenes incluyen árboles, pastos y malezas; los alimentos incluyen frutas, legumbres, nueces / semillas y vegetales, y la subclasificación de productos incluye látex22,23.

Los síndromes alérgicos a los alimentos caracterizan la capacidad alergénica de muchas proteínas, y se han reportado aproximadamente ocho síndromes hasta el momento24. Las profilinas son causantes de varios de estos síndromes y hasta el momento se han demostrado las asociaciones entre alimentos y prevalencias descritas en distintos países. Por ejemplo, las asociaciones polen-alimento son alergias alimentarias que afectan a personas sensibilizadas al polen, y se han convertido en los tipos de alergia alimentaria más prevalentes en adolescentes y adultos europeos, afectando a aproximadamente el 5% de la población de Europa central y en el Reino Unido. La prevalencia general del síndrome del polen-alimento es de aproximadamente el 2%, y en la práctica urbana del sudeste de Inglaterra es ligeramente superior al 4%3. Los síntomas de los síndromes de alergia polen-alimentos pueden cursar desde el síndrome de alergia oral hasta la anafilaxia severa, y los alimentos involucrados son de origen vegetal, en su mayoría frutas y verduras, consumidas crudas25. Uno de los ejemplos más claros es el síndrome de abedul-fruta-verdura: aproximadamente el 70% de los pacientes alérgicos al polen de abedul desarrollan síntomas de alergia a los alimentos vegetales, frutas (principalmente manzana), nueces (especialmente avellana) y verduras de la familia Apiaceae (principalmente apio y zanahoria), que con mayor frecuencia implican del desarrollo de rosáceas26.

Del grupo A tenemos a Cuc m 2 una profilina ampliamente estudiada, esta proteína tiene, respectivamente, 77,9%, 82,4% y 74,8% de identidad de secuencia con la profilina de melón, tomate y sandía. Los sueros de 11 de 17 (64%) pacientes mostraron un aumento de la reactividad de IgE a Cuc m 2 proteína recombinante. Por lo tanto, la profilina de melón, rCuc m 2, se identificó como un alérgeno principal. Las personas alérgicas al melón también mostraron características clínicas de reacción alérgica a frutas de varias familias botánicas como la uva (58%) y el tomate (35%). En el experimento también indicaron que la IgE humana solo reacciona con la profilina de melón completa, pero en nuestro estudio se observó que la profilina humana se aisló y mostró identidades inferiores al 7026,27. Además, los presentes hallazgos evidenciaron que esta profilina fue segregada en el grupo con mayor número de proteínas mostrando identidades altas, pero en la literatura no se encontró asociación entre estas proteínas.

Aunque no se encontraron identidades en las proteínas en los mismos grupos, un estudio indicó que al realizar una alineación entre la proteína Citc l 2 y el alérgeno Cit s 2 de naranja dulce mostró 82% de identidad de aminoácidos28. Otros estudios sugieren que la profilina de polen de Bermuda Cynodon dactylon (Cyn d 12) tiene una reactividad cruzada sustancial con profilinas de tomate Solanum lycopersicum (Sola l 1) y melón Cucumis melo (Cuc m 2) y en nuestro estudio cada una de estas profilinas se encuentra en grupos diferentes sin ninguna relación, lo que sugiere que casi todas las proteínas puedan guardar cierto parentesco26.

Investigadores han logrado demostrar las reactividades cruzadas entre las profilinas Ole e 2, Pru p 4, Pyr c 4, Cuc m 2, Act d 9 y LTP Ole e 7, Pru p 3, Pyr c 3, Cuc m LTP, Act d 10, proponiendo que están involucradas en el síndrome del polen del olivo-fruto. En el grupo B no se obtuvo información sobre Pet c 2; sin embargo, encontramos que la reactividad cruzada entre profilinas de polen de artemisa (Art v 4) y Apiáceas, alimentos como el apio (Api g 4), la zanahoria (Dau c 4), y algunas especias, está implicada en la patogenia de este síndrome apio-artemisa-especia, demostrando que Api g 4 y Dau c 4 tienen una reactividad cruzada descrita con producción de sintomatología alérgica26.

En el grupo C se tienen alérgenos poco relevantes, sin embargo se encuentra Coc n 5 que ha tomado importancia debido a la descripción de síntomas orales reportados tras sus ingestión en pacientes alérgicos a los frutos secos29. Los cocos no son frutos secos, pero guardan una relación lejana al ser plantas monocotiledóneas de la familia de las palmeras Arecaceae, debido a que los árboles que producen frutos secos son dicotiledóneas y solo están relacionados lejanamente con las especies de palmeras. En un estudio que trataba de identificar la asociación de sensibilización a nueces de árbol y coco, encontraron una tasa de co-sensibilización entre la avellana y el coco del 55%, demostrando una posible reactividad cruzada entre estos alérgenos30. Sin embargo, en nuestro estudio se observa que no hay una asociación directa entre estas proteínas y no hay estudios que comenten reactividad cruzada.

En el grupo D tenemos a Man i 3, la profilina del mango reportando posible co-sencibilización con profilina de otras plantas, como frutas (Prua v 4 de cereza, Pyr c 4 de pera, Pru p 4 de melocotón y Mal d 4 de manzana), semillas (Ara h 5 de maní), hortalizas (Dau c 4 de zanahoria) y polen (Bet v 2 de abedul), y con identidades altas de profilinas cercanas como; pera (80%), melocotón (90%) y manzana (80%). También revelaron una alta reactividad cruzada de la profilina de mango con la profilina de polen de abedul Bet v 2 (78%)31 y 44% de los sueros de pacientes alérgicos a frutas de mango tuvieron unión de IgE al perfil de banano (44%) y al perfil de piña (42%)32. Algunos de estos datos coinciden con lo encontrado en nuestro estudio debido a que se halló conservación con Prua v 4, Pyr c 4. Aun así, vemos que esta profilina tiene reactividad cruzada con otras proteínas, lo que la convierte en una proteína con alta tasa de co-sencibilización.

Conclusión

Se identificaron sitios antigénicos potenciales para la generación de reactividad cruzada entre las profilinas analizadas en este estudio. La identidad entre estas proteínas de diferentes especies es alta, lo que muestra que la reactividad cruzada entre ellas es muy probable, incrementando la frecuencia de sensibilización. Estos estudios respaldan las pruebas de diagnóstico mediante estudios de componentes para la alergia a alimentos y la multisensibilización a diversas fuentes del trópico.

Declaraciones

Financiamientos: Los autores declaran que no recibieron fondos financieros, subvenciones u otro tipo de apoyo durante la preparación de este manuscrito.

Conflicto de intereses: Los autores declaran que no tienen conflictos de intereses.

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Reactividad cruzada entre profilinas de origen vegetal. Un análisis in silico

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